¿Qué son los péptidos? Definición, estructura y uso en investigación

¿Qué son los péptidos? En química, un péptido es una cadena corta de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Se suele hablar de péptido cuando la cadena tiene entre 2 y unos 50 aminoácidos, y de proteína cuando es más larga. Ese límite es una convención, no una frontera nítida. Aquí repasamos la química básica, varios ejemplos naturales, los tres mundos en los que aparecen los péptidos y cómo se fabrican, analizan y conservan los péptidos de laboratorio.

Qué son los péptidos: la definición breve

Un péptido consiste en aminoácidos enlazados en un orden fijo. Ese orden recibe el nombre de secuencia y determina la identidad química del péptido. Basta con intercambiar la posición de dos aminoácidos para obtener una sustancia diferente.

El término abarca moléculas muy distintas. El péptido más pequeño es un dipéptido, con solo dos aminoácidos. Algunas hormonas peptídicas del organismo llegan a 30 o 50. Por encima de ese tamaño, la mayoría de las cadenas se pliegan en una estructura tridimensional estable y los científicos pasan a hablar de proteína. La insulina demuestra que la línea no es exacta: con 51 aminoácidos, unos manuales la describen como hormona peptídica y otros como proteína pequeña.

Cómo se construye un péptido: aminoácidos y enlace peptídico

Todos los aminoácidos comparten el mismo esqueleto. Un átomo de carbono central lleva un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral. La cadena lateral cambia de un aminoácido a otro. Las células vivas emplean 20 aminoácidos estándar para fabricar péptidos y proteínas.

Dos aminoácidos se unen cuando el grupo carboxilo del primero reacciona con el grupo amino del segundo. En la reacción se libera una molécula de agua, por eso se habla de condensación. El nuevo enlace es un enlace amida que, en este contexto, se llama enlace peptídico. Es plano y bastante rígido, lo que limita cómo puede doblarse la cadena.

Toda cadena de aminoácidos tiene dos extremos distintos. El que conserva un grupo amino libre es el extremo N-terminal, y el que conserva un grupo carboxilo libre es el extremo C-terminal. Por convenio, la secuencia se escribe siempre del extremo N al extremo C. Cada aminoácido tiene un código de tres letras y otro de una letra, de modo que el tripéptido GHK, que fija cobre, puede escribirse Gly-His-Lys o simplemente GHK.

Tamaño, nombres y modificaciones de los péptidos

El número de aminoácidos da nombre a cada familia. Un dipéptido tiene dos, un tripéptido tres y un tetrapéptido cuatro. Las cadenas de hasta unos 20 aminoácidos se llaman a menudo oligopéptidos, y las más largas, polipéptidos.

Muchos péptidos no son simples cadenas lineales. Tanto la naturaleza como la química modifican la estructura básica de varias maneras:

• Péptidos cíclicos: la cadena se cierra en un anillo, ya sea mediante un enlace entre sus dos extremos o mediante un puente disulfuro entre dos cisteínas.
• D-aminoácidos: casi todos los aminoácidos naturales tienen la forma L. Si se cambia uno por su imagen especular, la forma D, a las enzimas les cuesta más cortar la cadena.
• Amidación C-terminal: el grupo carboxilo final se sustituye por un grupo amida. Muchas hormonas peptídicas naturales presentan este cambio.
• Cadenas de ácidos grasos: una cola lipídica unida a una cadena lateral permite que el péptido se una a la albúmina, una proteína del plasma.
• Complejos metálicos: algunos péptidos sujetan un ion metálico. GHK-Cu es GHK unido a un ion de cobre.

Cada modificación da lugar a un compuesto nuevo con su propia masa molecular, de modo que el análisis de cada lote tiene que confirmarla.

Péptidos presentes de forma natural en el organismo

Los péptidos no son un invento de laboratorio. Todos los seres vivos los producen, bien a partir de sus propios genes, bien como fragmentos de proteínas mayores. Unos pocos ejemplos conocidos muestran su variedad:

• El glutatión es un tripéptido de glutamato, cisteína y glicina. Su primer enlace es poco habitual, ya que utiliza la cadena lateral del glutamato y no la cadena principal. Es un tema central de la investigación redox.
• La oxitocina es una hormona de nueve aminoácidos. Un puente disulfuro cierra parte de la cadena en un anillo y su extremo C-terminal está amidado.
• La insulina consta de dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos, unidas por puentes disulfuro.
• GHK es un tripéptido aislado por primera vez del plasma sanguíneo humano en los años setenta. Fija iones de cobre y desde entonces se ha estudiado en numerosos modelos de laboratorio.

Que una secuencia exista en la naturaleza no significa que su copia sintética sirva para cualquier fin fuera del laboratorio. Solo explica por qué estas secuencias interesan a los investigadores.

Péptidos de investigación, cosméticos y medicamentos comparados

Una misma clase de molécula aparece en tres ámbitos con normas, documentación y uso previsto muy diferentes.

Los péptidos cosméticos figuran con nombres INCI, el sistema internacional de denominación de ingredientes cosméticos. Copper tripeptide-1, por ejemplo, es el nombre INCI del complejo de GHK y cobre. El Reglamento (CE) n.º 1223/2009 sobre productos cosméticos exige una evaluación de seguridad para cada cosmético y no permite atribuirle la capacidad de tratar o prevenir enfermedades.

Los medicamentos peptídicos pasan por ensayos clínicos y necesitan una autorización de comercialización antes de llegar al mercado. Los péptidos de investigación carecen de esa autorización. Se venden como reactivos de laboratorio solo para investigación y no están destinados al uso humano ni veterinario.

Cómo se fabrican y analizan los péptidos de investigación

La mayoría de los péptidos de investigación se obtienen por síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS). El químico estadounidense Robert Bruce Merrifield desarrolló esta técnica, y en 1984 recibió por ello el Premio Nobel de Química. La idea de fondo es sencilla: el primer aminoácido se ancla a pequeñas perlas de resina y la cadena crece de uno en uno, desde el extremo C hacia el extremo N. Unos grupos protectores bloquean los puntos reactivos para que cada aminoácido nuevo se acople solo donde corresponde. Tras cada paso, un lavado elimina el exceso de reactivos.

Con la secuencia completa, un ácido fuerte separa el péptido de la resina y retira los grupos protectores. El producto bruto todavía contiene cadenas más cortas o defectuosas, así que se purifica por cromatografía líquida de alta resolución (HPLC) preparativa. Las fracciones puras se liofilizan: la liofilización elimina el agua y deja en el vial un polvo o una pastilla seca.

Dos métodos analíticos comprueban el péptido terminado. La espectrometría de masas mide la masa molecular y confirma la identidad de la secuencia. La HPLC analítica separa el péptido de las impurezas afines y expresa su pureza como proporción de la señal total. Nuestro manual de laboratorio explica ambos métodos en el artículo sobre pureza de péptidos, HPLC y espectrometría de masas. Los resultados se recogen en un certificado de análisis (COA) por lote, y la guía sobre cómo leer el COA de un péptido indica qué valores revisar.

Conservación de los péptidos y situación legal en la UE

El agua, el calor, la luz y el oxígeno son las principales causas de degradación de un péptido. Algunos aminoácidos son especialmente delicados: la cisteína y la metionina se oxidan con facilidad, y la asparagina puede perder su grupo amida. Por eso los péptidos de investigación se envían como polvo liofilizado en viales sellados. Las reglas básicas son guardarlos en frío, en seco y a oscuras, y conservar en la nevera la solución una vez disuelto el polvo. Encontrarás los detalles de cada paso en nuestro artículo sobre cómo conservar péptidos.

En la UE los péptidos no están prohibidos como grupo. Lo decisivo es cómo se presenta y se usa cada producto. Un péptido ofrecido para tratar a personas es un medicamento y necesita autorización, mientras que un reactivo de laboratorio bien etiquetado y sin mensajes de salud está en otra situación. La guía sobre comprar péptidos en Europa y su situación legal recorre las normas país por país. El catálogo completo, ordenado por área de investigación, está en todos los péptidos de investigación.

Preguntas frecuentes sobre los péptidos

Fuentes

• Merrifield RB (1963). Solid phase peptide synthesis. I. The synthesis of a tetrapeptide. Journal of the American Chemical Society 85(14), 2149-2154. doi.org/10.1021/ja00897a025
• Lau JL, Dunn MK (2018). Therapeutic peptides: historical perspectives, current development trends, and future directions. Bioorganic & Medicinal Chemistry 26(10), 2700-2707. doi.org/10.1016/j.bmc.2017.06.052
• Muttenthaler M, King GF, Adams DJ, Alewood PF (2021). Trends in peptide drug discovery. Nature Reviews Drug Discovery 20(4), 309-325. doi.org/10.1038/s41573-020-00135-8
• Regulation (EC) No 1223/2009 of the European Parliament and of the Council on cosmetic products. eur-lex.europa.eu

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